Descubren el mecanismo de un fármaco que inhibe el virus de la gripe A

El trabajo, publicado en la revista 'Journal of the American Chemical Society', ha descrito el mecanismo de unión del fármaco en la cepa salvaje y el mutante V27A del canal M2 del virus de la gripe A, ha informado la UB.

Han identificado que el mecanismo de unión de la amantadina en el canal M2 se caracteriza por "un cambio en la orientación del fármaco en el interior del canal y la adopción de un método de unión que impide que el canal haga su función: transportar protones hacia el interior del virus", según el profesor F.Javier Luque del departamento de Nutrición, Ciencias de la Alimentación y Gastronomía.

Este proceso de interacción con el fármaco es especialmente sensible en la mutación V27A, que es resistente a la amantadina: "Los resultados evidencian que la mutación cambia completamente el proceso de interacción de la amantadina, que adopta una unión diferente en la cepa salvaje".

Esto provoca "una disminución muy grande de la afinidad del fármaco y explica que pierda su capacidad de inhibición", ha detallado Luque.

Además, el trabajo describe que los contra-iones son "componentes clave" para estabilizar el tipo de unión de la amantadina en el interior del canal M2, y su participación en la unión confiere una estabilización electrostática adicional que dificulta la salida del fármaco del canal y aumenta la actividad inhibidora.

La gripe A es una infección vírica altamente contagiosa en animales que también afecta a los humanos, y los brotes, que han causado pandemias en todo el mundo, causan síntomas como infecciones respiratorias agudas, fiebre y dolores musculares, pero con un patrón de morbididad y mortalidad diferente de la gripe común.