Un estudio del CSIC desvela que las chaperonas transportan y modifican otras proteínas con tirones y colisiones

En concreto, las chaperonas Hsp70 son proteínas implicadas en gran cantidad de procesos celulares ya que, por ejemplo, controlan la calidad de otras proteínas, las modifican y las transportan a través de membranas.

Hasta ahora se habían planteado tres posibles mecanismos de funcionamiento de estas nanomáquinas moleculares (uno pasivo, otro activo, y uno intermedio denominado de 'tirón entrópico'), pero no se conocía cuál era el modelo correcto.

En este sentido, el trabajo, publicado en la revista 'Nature Structural and Molecular Biology', ha puesto de manifiesto que las chaperonas Hsp70 consiguen completar su función a través de colisiones y estiramientos, unas observaciones que se ajustan al mecanismo propuesto por el modelo de "tirón entrópico".

DESMONTAR LAS CESTAS DE CLATRINA

De hecho, el estudio desvela por primera vez el mecanismo utilizado por Hsp70 para desmontar las cestas de clatrina (una proteína que reviste las vesículas encargadas de introducir material en el interior de la célula). "Las moléculas de Hsp70 se unen a la pared de clatrina a través de uno de los extremos de esta proteína", han explicado José María Valpuesta y Jorge Cuéllar, dos de los autores del trabajo e investigadores del CNB-CSIC.

De esta manera, prosiguen, tiene libertad para moverse haciendo presión sobre la pared hasta que las moléculas de clatrina se desencajan y la cesta se desmonta. Este efecto sobre las cestas de clatrina es todavía "más eficiente" debido a la propiedad especial de esta chaperona de autoasociarse y formar oligómeros que producen todavía una mayor presión sobre las paredes de las cestas.

"A través de este mecanismo, se ejerce la fuerza necesaria para desensamblar las cestas. Este mecanismo se puede generalizar a otras funciones de Hsp70 como el transporte de proteínas a través de la membrana de las mitocondrias, los lisosomas o el retículo endoplasmático", han zanjado los expertos.